Purificación de proteínas
La purificación de proteínas es fundamental para el estudio de la función de las proteínas e implica una serie de procesos para expresar, enriquecer y purificar una proteína de interés a partir de una mezcla compleja como el lisado celular. El método más rápido y potente para este fin es la purificación por afinidad. Ofrecemos una gama de kits de purificación de proteínas y reactivos para la purificación de proteínas recombinantes utilizando tags de afinidad como HaloTag, GST- o His-tag. También ofrecemos Magne® Protein G/A Beads, que proporcionan un método rápido y fácil de usar para la purificación de anticuerpos policlonales y monoclonales a partir de suero, líquido de ascitis y medio de cultivo celular.
Grupos de productos para purificación de proteínas
Los mejores productos de purificación de proteínas para tu laboratorio
Magne® Protein G and Magne® Protein A Beads
Perlas magnéticas de afinidad con proteína A o G para la purificación de anticuerpos a partir de medios de cultivo, ascitis y muestras de suero.
G7471, G7472, G7473, G8781, G8782, G8783
High Capacity Magne® Streptavidin Beads
Perlas magnéticas de afinidad para la unión de anticuerpos biotinilados y proteínas de muestras biológicas complejas con baja unión inespecífica.
V7820, V7830
Magne® HaloTag® Beads
Captura magnética de proteínas de fusión HaloTag® para pull-downs y purificación de proteínas. La fuerza magnética permite una purificación de proteínas más eficiente, eliminando múltiples pasos de centrifugación.
G7281, G7282
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Ponte en contacto con nosotros para hablar de formulaciones personalizadas y a granel, envases a medida y opciones de automatización para productos de purificación de proteínas.
Fundamentos de la purificación de proteínas
La purificación de proteínas es un paso fundamental para analizar proteínas individuales y complejos proteicos. Escherichia coli sigue siendo la primera elección de muchos investigadores para producir proteínas recombinantes debido a la facilidad de uso, el rápido crecimiento celular y el bajo coste del cultivo. Las proteínas expresadas en E. coli pueden purificarse en cantidades relativamente elevadas, pero estas proteínas, especialmente las eucariotas, pueden no mostrar una actividad o un plegamiento proteico adecuados. Las células de mamífero cultivadas ofrecen una opción alternativa para producir proteínas de mamífero correctamente plegadas y funcionales con las modificaciones postraduccionales apropiadas.
Para simplificar la purificación, las tags de purificación por afinidad pueden fusionarse a una proteína recombinante de interés. Las tags de fusión habituales son polipéptidos, pequeñas proteínas o enzimas que se añaden al extremo N o C de una proteína recombinante. El primer paso en la purificación de una proteína recombinante es la preparación del lisado o sobrenadante celular. En el caso de las proteínas secretadas, se requiere una preparación mínima del sobrenadante, seguida de una unión selectiva, lavado y elución de la proteína purificada. Después de la purificación, la proteína puede escindirse con una proteasa para eliminar la tag de afinidad.
